Важнейшие a -аминокислоты общей формулы. Аминокислоты и биосинтез белка Какие свойства аминокислот определяет наличие карбоксильной группы

Все природные аминокислоты можно разделить на следующие основные группы:

1) алифатические предельные аминокислоты (глицин, аланин);

2) серосодержащие аминокислоты (цистеин);

3) аминокислоты с алифатической гидроксильной группой (серин);

4) ароматические аминокислоты (фенилаланин, тирозин);

5) аминокислоты с кислотным радикалом (глутаминовая кислота);

6) аминокислоты с основным радикалом (лизин).

Изомерия. Во всех a -аминокислотах, кроме глицина, a -углеродный атом связан с четырьмя разными заместителями, поэтому все эти аминокислоты могут существовать в виде двух изомеров, являющихся зеркальными отражениями друг друга.

Получение. 1. Гидролиз белковых веществ обычно дает сложные смеси аминокислот. Однако разработан ряд методов, позволяющих из сложных смесей получать отдельные чистые аминокислоты.

2. Замещение галогена на аминогруппу в соответствующих галогенокислотах. Этот способ получения аминокислот полностью аналогичен получению аминов из гало-генопроизводных алканов и аммиака:

Физические свойства. Аминокислоты представляют собой твердые кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде и мало растворимые в органических растворителях. Многие аминокислоты имеют сладкий вкус. Они плавятся при высоких температурах и обычно при этом разлагаются. В парообразное состояние переходить не могут.

Химические свойства. Аминокислоты - это органические амфотерные соединения. Они содержат в составе молекулы две функциональные группы противоположного характера: аминогруппу с основными свойствами и карбоксильную группу с кислотными свойствами. Аминокислоты реагируют как с кислотами, так и с основаниями:

При растворении аминокислот в воде карбоксильная группа отщепляет ион водорода, который может присоединиться к аминогруппе. При этом образуется внутренняя соль, молекула которой представляет собой биполярный ион:

Кислотно-основные превращения аминокислот в различных средах можно изобразить следующей схемой:

Водные растворы аминокислот имеют нейтральную, щелочную или кислую среду в зависимости от количества функциональных групп. Так, глутаминовая кислота образует кислый раствор (две группы -СООН, одна -NH 2), лизин - щелочной (одна группа -СООН, две -NH 2).

Аминокислоты могут реагировать со спиртами в присутствии газообразного хлороводорода, превращаясь в сложный эфир:

Важнейшее свойство аминокислот - их способность к конденсации с образованием пептидов.

Пептиды. Пептиды. - это продукты конденсации двух или более молекул аминокислот. Две молекулы аминокислоты могут реагировать друг с другом с отщеплением молекулы воды и образованием продукта, в котором фрагменты связаны пептидной связью -СО-NH -.

Полученное соединение называют дипептидом. Молекула дипептида, подобно аминокислотам, содержит аминогруппу и карбоксильную группу и может реагировать еще с одной молекулой аминокислоты:

Продукт реакции называется трипептидом. Процесс наращивания пептидной цепи может продолжаться в принципе неограниченно (поликонденсация) и приводить к веществам с очень высокой молекулярной массой (белкам).

Основное свойство пептидов - способность к гидролизу. При гидролизе происходит полное или частичное расщепление пептидной цепи и образуются более короткие пептиды с меньшей молекулярной массой или а-аминокислоты, составляющие цепь. Анализ продуктов полного гидролиза позволяет установить аминокислотный состав пептида. Полный гидролиз происходит при длительном нагревании пептида с концентрированной соляной кислотой.

Гидролиз пептидов может происходить в кислой или щелочной среде, а также под действием ферментов. В кислой и щелочной средах образуются соли аминокислот:

Ферментативный гидролиз важен тем, что протекает селективно, т. е. позволяет расщеплять строго определенные участки пептидной цепи.

Качественные реакции на аминокислоты. 1) Все аминокислоты окисляются нингидрином с образованием продуктов, окрашенных в сине-фиолетовый цвет. Эта реакция может быть использована для количественного определения аминокислот спектрофотометрическим методом. 2) При нагревании ароматических аминокислот с концентрированной азотной кислотой происходит нитрование бензольного кольца и образуются соединения, окрашенные в желтый цвет. Эта реакция называется ксантопротеиновой (от греч. ксантос - желтый).

Белки. Белки - это природные полипептиды с высокими значениями молекулярной массы (от10 000 до десятков миллионов). Они входят в состав всех живых организмов и выполняют разнообразные биологические функции.

Строение. Можно выделить четыре уровня в строении полипептидной цепи. Первичная структура белка - это конкретная последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Пептидная цепь имеет линейную структуру только у небольшого числа белков. В большинстве белков пептидная цепь определенным образом свернута в пространстве.

Вторичная структура - это конформация полипептидной цепи, т. е. способ скручивания цепи в пространстве за счет водородных связей между группами NH и СО. Основной способ укладки цепи - спираль.

Третичная структура белка - это трехмерная конфигурация закрученной спирали в пространстве. Третичная структура образуется за счет дисульфидных мостиков -S-S- между цистеиновыми остатками, находящимися в разных местах полипептидной цепи. В образовании третичной структуры участвуют также ионные взаимодействия противоположно заряженных групп NH 3 + и СОО- и гидрофобные взаимодействия , т. е. стремление молекулы белка свернуться так, чтобы гидрофобные углеводородные остатки оказались внутри структуры.

Третичная структура - высшая форма пространственной организации белков. Однако некоторые белки (например, гемоглобин) имеют четвертичную структуру, которая образуется за счет взаимодействия между разными полипептидными цепями.

Физические свойства белков весьма разнообразны и определяютсяих строением. По физическим свойствам белки делят на два класса: глобулярные белки растворяются в воде или образуют коллоидные растворы, фибриллярные белки в воде нерастворимы.

Химические свойства. 1. Разрушение вторичной и третичной структуры белка с сохранением первичной структуры называют денатурацией . Она происходит при нагревании, изменении кислотности среды, действии излучения. Пример денатурации - свертывание яичных белков при варке яиц. Денатурация бывает обратимой и необратимой. Необратимая денатурация может быть вызвана образованием нерастворимых веществ при действии на белки солей тяжелых металлов - свинца или ртути.

2. Гидролиз белков - это необратимое разрушение первичной структуры в кислом или щелочном растворе с образованием аминокислот. Анализируя продукты гидролиза, можно установить количественный состав белков.

3. Для белков известно несколько качественных реакций. Все соединения, содержащие пептидную связь, дают фиолетовое окрашивание при действии на них солей меди (II) в щелочном растворе. Эта реакция называется биуретовой. Белки, содержащие остатки ароматических аминокислот (фенилаланина, тирозина), дают желтое окрашивание при действии концентрированной азотной кислоты (ксантопротеиновая реакция).

Биологическое значение белков:

1. Абсолютно все химические реакции в организме протекают в присутствии катализаторов - ферментов. Все известные ферменты представляют собой белковые молекулы. Белки - это очень мощные и селективные катализаторы. Они ускоряют реакции в миллионы раз, причем для каждой реакции существует свой единственный фермент.

2. Некоторые белки выполняют транспортные функции и переносят молекулы или ионы в места синтеза или накопления. Например, содержащийся в крови белок гемоглобин переносит кислород к тканям, а белок миоглобин запасает кислород в мышцах.

3. Белки - это строительный материал клеток. Из них построены опорные, мышечные, покровные ткани.

4. Белки играют важную роль в иммунной системе организма. Существуют специфические белки (антитела), которые способны распознавать и связывать чужеродные объекты - вирусы, бактерии, чужие клетки.

5. Белки-рецепторы воспринимают и передают сигналы, поступающие от соседних клеток или из окружающей среды. Например, действие света на сетчатку глаза воспринимается фоторецептором родопсином. Рецепторы, активизируемые низкомолекулярными веществами типа ацетилхолина, передают нервные импульсы в местах соединения нервных клеток.

Из приведенного перечня функций белков ясно, что белки жизненно необходимы любому организму и являются, следовательно, важнейшей составной частью продуктов питания. В процессе пищеварения белки гидролизуются до аминокислот, которые служат исходным сырьем для синтеза белков, необходимых данному организму. Существуют аминокислоты, которые организм не в состоянии синтезировать сам и приобретает их только с пищей. Эти аминокислоты называют незаменимыми.

Лекция: Общие сведения о полимерах и их классификация.

В кислой среде α-аминокислоты выступают как основания (по аминогруппе), а в щелочной - как кислоты (по карбоксильной группе). У некоторых аминокислот может ионизироваться также радикал (R), в связи, с чем все аминокислоты можно разделить на заряженные и незаря­женные (при физиологическом значении рН=6,0 - 8,0) (см. табл. 4). В качестве примера первых можно привести аспарагиновую кислоту и ли­зин:

Если радикалы аминокислот нейтральные, то они не оказывают влияния на диссоциацию α-карбоксильной или α-аминогруппы, и вели­чинырК (отрицательный логарифм, показывающий значение рН, при котором эти группы наполовину диссоциированы) остаются относительно постоянными.

Величины рК для α-карбоксилыюй (pK 1) и α-аминогруппы (рК 2) сильно различаются. При рН < pK 1 почти все молекулы аминокислоты протежированы и заряжены положительно. Напротив, при рН > рК 2 прак­тически все молекулы аминокислоты являются отрицательно за­ряженными, так как α-карбоксильная группа находится в диссоции­рованном состоянии.

Следовательно, в зависимости от рН среды аминокислоты имеют суммарный нулевой положительный или отрицательный заряд. Значение рН, при котором суммарный заряд молекулы равен нулю, и она не перемещается в электрическом поле ни к катоду, ни к аноду, называется изоэлектрической точкой и обозначается pI.

Для нейтральных α-аминокислот значение pI находят как сред­нее арифметическое между двумя значениями рК:

При рН раствора меньше pI аминокислоты протонируются и, за­ряжаясь положительно, перемещаются в электрическом поле к катоду. Обратная картина наблюдается при рН > pI.

Для аминокислот, содержащих заряженные (кислотные или ос­новные) радикалы, изоэлектрическая точка зависит от кислотности или основности этих радикалов и их рК (рК 3). Значение pI для них находят по следующим формулам:

для кислых аминокислот:

для основных аминокислот:

В клетках и межклеточной жидкости организма человека и жи­вотных рН среды близко к нейтральному, поэтому основные аминокисло­ты (лизин, аргинин) имеют положительный заряд (катионы), кислые ами­нокислоты (аспарагиновая, глутаминовая) имеют отрицательный заряд (анионы), а остальные существуют в виде биполярного цвиттер-иона.

Стереохимия аминокислот

Важной особенностью белковых α-аминокислот является их оп­тическая активность. За исключением глицина все они построены асим­метрично, в связи с чем, будучи растворены в воде или в соляной кисло­те, способны вращать плоскость поляризации света. Аминокислоты суще­ствуют в виде пространственных изомеров, относящихся к D- или L-ряду. L- или D-конфигурация определяется типом строения соединения относительно асимметрического атома углерода (атом углерода, свя­занный с четырьмя различными атомами или группами атомов). В фор­мулах асимметрический атом углерода обозначают звездочкой. На рис.3 показаны проекционные модели L- и D- конфигураций аминокислот, ко­торые являются как бы зеркальным отображением друг друга. Все 18 оптически активных белковых аминокислот относятся к L -ряду. Однако в клетках многих микроорганизмов и в антибиотиках, продуцируемых некоторыми из них, обнаружены D-аминокислоты.

Рис. 3. Конфигурация L- и D- аминокислот

Строение белков

Исходя из результатов изучения продуктов гидролиза белков и выдвинутых А.Я. Данилевским идей о роли пептидных связей -CO-NH- в построении белковой молекулы, немецкий ученый Э.Фишер предложил в начале XX века пептидную теорию строения белков. Согласно этой тео­рии, белки представляют собой линейные полимеры α-аминокислот, свя­занных пептиднойсвязью - полипептиды:

В каждом пептиде один концевой аминокислотный остаток имеет свободную α-аминогруппу (N-конец), а другой - свободную α-карбок­сильную группу (С-конец). Структуру пептидов принято изображать, на­чиная с N-концевой аминокислоты. При этом аминокислотные остатки обозначаются символами. Например: Ala-Tyr-Leu-Ser-Tyr- - Cys. Этой записью обозначен пептид, в котором N-концевой α-аминокислотой яв­ ляется аланин, а С-концевой - цистеин. При чтении такой записи окончания названий всех кислот, кроме последних меняются на - "ил": аланил-тирозил-лейцил-серил-тирозил- -цистеин. Длина пептидной цепи в пептидах и белках, встречающихся в организме, колеблется от двух до сотен и тысяч аминокислотных остатков.

Для определения аминокислотного состава белки (пептиды) подвергают гидролизу:

В нейтральной среде эта реакция протекает очень медленно, но ускоряется в присутствии кислот или щелочей. Обычно гидролиз белков проводят в запаянной ампуле в 6М растворе соляной кислоты при 105 °С; в таких условиях полный распад происходит примерно за сутки. В неко­торых случаях белок гидролизуют в более мягких условиях (при темпера­туре 37-40 °С) под действием биологических катализаторов-ферментов в течение нескольких часов.

Затем аминокислоты гидролизата разделяют методом хромато­графии на ионообменных смолах (сульфополистирольный катионит), вы­деляя отдельно фракцию каждой аминокислоты. Для вымывания аминокис­лот с ионнообменной колонки используют буферы с возрастающим зна­чением рН. Первым снимается аспартат, имеющий кислотную боковую цепь; аргинин с основной боковой цепью вымывается последним. После­довательность снятия аминокислот с колонки определяют по профилю вымывания стандартных аминокислот. Фракционированные аминокислоты определяют по окраске, образующейся при нагревании с нингидрином:

В этой реакции бесцветный нингидрин превращается; в синефиолетовый продукт, интенсивность окраски которого (при 570 нм) пропорциональна количеству аминокислоты (только пролин дает желтое окрашивание). Измерив, интенсивность окрашивания, можно рассчитать концентрацию каждой аминокислоты в гидролизате и число остатков каждой из них в исследуемом белке.

В настоящее время такой анализ проводят с помощью автомати­ческих приборов - аминокислотных анализаторов (см. ниже рис. Схемы прибора). Результат ана­лиза прибор выдаёт в виде графика концентраций отдельных аминокис­лот. Этот метод нашел широкое применение в исследовании состава пищевых веществ, клинической практике; с его помощью за 2-3 часа можно получить полную картину качественного состава амино­кислот продуктов и биологических жидкостей.

Рис. Схема аминокислотного анализатора: 1 - вымывающий раствор (буфер с переменным рН); 2 - хроматогрифическая колонка (в верхнюю часть колонки вносят гидролизат белка, затем начинают вымывание); 3 - раствор нингидрина; 4 - водяная баня (подогревание необходимо для ускорения реакции нингидрина с аминокислотами); 5 - спектрофотометр и записывающее устройство; 6 - хроматограмма, каждый пик которой соответствует одной ами­нокислоте, а площадь пика пропорциональна концентрации аминокислоты в гидролизате.

Аминокислоты (АК) - органические молекулы, которые состоят из основной аминогруппы (-NH 2), кислотной карбоксильной группы (-СООН), и органической R радикала (или боковой цепи), которая является уникальной для каждой АК

Структура аминокислот

Функции аминокислот в организме

Примеры биологических свойств АК. Хотя в природе встречается более 200 различных АК только около одной десятой из них включаются в белки, другие выполняют иные биологические функции:

• Они строительные блоки белков и пептидов
• Предшественники многих биологически важных молекул, производных АК. Например, тирозин является предшественником гормона тироксина и пигмента кожи меланина, тирозин также предшественник соединения ДОФА (диокси-фенилаланина). Это нейромедиатор передачи импульсов в нервной системе. Триптофан является предшественником витамина В3 - никотиновой кислоты
• Источники серы - серосодержащие АК.
• АК участвуют во многих метаболических путях, таких как глюконеогенез - синтез глюкозы в организме, синтез жирных кислот и др.

В зависимости от положения аминогруппы относительно карбоксильной группы АК могут быть альфа, α-, бета, β- и гамма,γ.

В состав белков в ходят только альфа-АК

Общие свойства альфа-АК белков

1 - Оптическая активность - свойство аминокислот

Все АК, за исключекнием глицина, проявляют оптическую активность, т.к. содержат по крайней мере один асимметричный атом углерода (хиральный атом).

Что представляет собой асимметричный атом углерода? Это атом углерода, к которому присоединены четыре различных химических заместителя. Почему глицина не проявляет оптическую активность? В его радикале только три разных заместителя, т.е. альфа-углерод не асимметричный.

Что означает оптическая активности? Это означает, что АК в растворе может присутствовать в двух изомерах. Правовращающий изомер (+), который обладает способностью вращать плоскость поляризацованного света вправо. Левовращающий изомер (-), который обладает способностью вращать плоскость поляризации света влево. Оба изомера могут вращать плоскость поляризации света на одну ту же величину, но в противоположном направлении.

2 - Кислотно-основные свойства

В результате их способности к ионизации можно записать следующее равновесие этой реакции:

R-СООН<-------> R-C00 - + H +

R- NH 2 <--------->R-NH 3 +

Поскольку эти реакции обратимы это означает, что они могут действовать как кислоты (прямая реакция) или как основания (обратная реакция), что объясняет амфотерные свойства аминокислот.

Цвиттер ион - свойство АК

Все нейтральные аминокислоты при физиологическом значении рН (около 7,4) присутствуют как цвиттерионы - карбоксильная группа непротонированная и аминогруппа протонированная (рис.2). В растворах более основных, чем изоэлектрическая точка аминокислоты (ИЭТ), аминогруппа -NH3 + в АК жертвует протон. В растворе более кислом, чем ИЭТ АК, карбоксильная группа -СОО - в АК принимает протон. Таким образом, АК иногда ведет себя как кислота, в другие время как основание в зависимости от рН раствора.

Полярность как общее свойство аминокислот

При физиологическом рН АК присутствуют как цвиттер ионы.Положительный заряд несет альфа -аминогруппа, а отрицательный карбоновая. Таким образом, создаётся два противоволожных заряда с обеих концов молекулы АК, молекула имеет полярные свойства.

Наличие изоэлектрической точки (ИЭТ) - свойство амингокислот

Значение рН, при котором чистый электрический заряд аминокислоты равен нулю, и, следовательно, она не может перемещаться в электрическом поле называется ИЭТ.

Способность поглощать в ультрафиолете - свойство ароматических аминокислот

Фенилаланин, гистидин, тирозин и триптофан поглощают при 280 нм. На рис. оторажены значения молярного коэффициента экстинкции (ε) этих АК. В видимой части спектра аминокислоты не поглощают, следовательно, они бесцветны.

АК могут присутствовать в двух вариантах изомеров: L-изомера и D-изомера, которые являются зеркальными отражениями, и отличаются расположением химических групп вокруг атома α-углерода.

Все аминокислоты в белках в L-конфигурации, L-аминокиcлоты.

Физические свойства аминокислоты

Аминокислоты в основном водорастворимые, что объясняется их полярностью и наличием заряженных групп. Они растворимы в полярных и не растворяется в неполярных растворителях.

АК имеют высокую температуру плавления, что отражает наличие сильных связей, поддерживающих их кристаллическую решетку.

Общие свойства АК является общим для всех АК и во многих случаях определяются альфа-аминогруппой и альфа- карбоксильной группой. АК обладают и специфическими свойствами, которые диктуются уникальной боковой цепью.

Аминокислоты - главный строительный материал любого живого организма. По своей природе они являются первичными азотистыми веществами растений, которые синтезируются из почвы. Строение и и аминокислот зависят от их состава.

Структура аминокислоты

Каждая ее молекула имеет карбоксильные и аминные группы, которые соединены с радикалом. Если аминокислота содержит 1 карбоксильную и 1 амино-группу, строение ее можно обозначить формулой, представленной ниже.

Аминокислоты, которые имеют 1 кислотную и 1 щелочную группу, называют моноаминомонокарбоновыми. В организмах также синтезируются и функции которых обусловливают 2 карбоксильных группы или 2 аминных группы. Аминокислоты, содержащие 2 карбоксильные и 1 аминную группы, называют моноаминодикарбоновыми, а имеющие 2 аминные и 1 карбоксильную - диаминомонокарбоновыми.

Также они различны по строению органического радикала R. У каждой из них имеется свое наименование и структура. Отсюда и различные функции аминокислот. Именно наличие кислотной и щелочной групп обеспечивает ее высокую реактивность. Эти группы соединяют аминокислоты и образуют полимер - белок. Белки еще именуются полипептидами из-за своего строения.

Аминокислоты как строительный материал

Молекула белка - это цепочка из десятков или сотен аминокислот. Белки отличаются по составу, количеству и порядку расположения аминокислот, ведь число сочетаний из 20 составляющих практически бесконечно. Одни из них имеют весь состав незаменимых аминокислот, иные обходятся без одной или нескольких. Отдельные аминокислоты, структура, функции которых подобны белкам человеческого тела, не применяются в качестве пищевых, так как малорастворимы и не расщепляются ЖКТ. К таким принадлежат белки ногтей, волос, шерсти или перьев.

Функции аминокислот трудно переоценить. Эти вещества выступают главной пищей в рационе людей. Какую функцию выполняют аминокислоты? Они увеличивают рост мышечной массы, помогают укреплению суставов и связок, восстанавливают поврежденные ткани организма и участвуют во всех процессах, происходящих в теле человека.

Незаменимые аминокислоты

Только из добавок или пищевых продуктов можно получить Функции в процессе формирования здоровых суставов, крепких мышц, красивых волос очень значимы. К таким аминокислотам относятся:

• фенилаланин;
• лизин;
• треонин;
• метионин;
• валин;
• лейцин;
• триптофан;
• гистидин;
• изолейцин.

Функции аминокислот незаменимых

Эти кирпичики выполняют важнейшие функции в работе каждой клетки человеческого организма. Они незаметны, пока поступают в организм в достаточном количестве, но их недостаток существенно ухудшает работу всего организма.

1. Валин возобновляет мышцы, служит отличным источником энергии.
2. Гистидин улучшает состав крови, способствует восстановлению и росту мышц, улучшает работу суставов.
3. Изолейцин помогает выработке гемоглобина. Контролирует количество сахара в крови, повышает энергичность человека, выносливость.
4. Лейцин укрепляет иммунитет, следит за уровнем сахара и лейкоцитов в крови. Если уровень лейкоцитов завышен: он их понижает и подключает резервы организма для ликвидации воспаления.
5. Лизин помогает усвоению кальция, что формирует и укрепляет кости. Помогает выработке коллагена, улучшает структуру волос. Для мужчин это отличный анаболик, так как он наращивает мышцы и увеличивает мужскую силу.
6. Метионин нормализует работу пищеварительной системы и печени. Участвует в расщеплении жиров, убирает токсикоз у беременных, благотворно влияет на волосы.
7. Треонин улучшает работу ЖКТ. Повышает иммунитет, участвует в создании эластина и коллагена. Треонин препятствует отложению жира в печени.
8. Триптофан отвечает за эмоции человека. Вырабатывает серотонин - гормон счастья, тем самым нормализует сон, поднимает настроение. Укрощает аппетит, благотворительно влияет на сердечную мышцу и артерии.
9. Фенилаланин служит передатчиком сигналов от нервных клеток в мозг головы. Улучшает настроение, подавляет нездоровый аппетит, улучшает память, повышает восприимчивость, снижает боль.

Дефицит незаменимых аминокислот приводит к остановке роста, нарушению обмена веществ, снижению мышечной массы.

Заменимые аминокислоты

Это такие аминокислоты, строение и функции которых вырабатываются в организме:

• аргинин;
• аланин;
• аспарагин;
• глицин;
• пролин;
• таурин;
• тирозин;
• глутамат;
• серин;
• глутамин;
• орнитин;
• цистеин;
• карнитин.

Функции аминокислот заменимых

1. Цистеин ликвидирует токсические вещества, участвует в создании тканей кожи и мышц, представляет собой естественный антиоксидант.
2. Тирозин снижает физическую усталость, ускоряет метаболизм, ликвидирует стресс и депрессию.
3. Аланин служит для роста мускулатуры, является источником энергии.
4. увеличивает метаболизм и снижает образование аммиака при больших нагрузках.
5. Цистин устраняет боль при травмировании связок и суставов.
6. отвечает за мозговую активность, во время длительных физических нагрузок переходит в глюкозу, вырабатывая энергию.
7. Глутамин восстанавливает мышцы, повышает иммунитет, ускоряет метаболизм, усиливает работу мозга и создает гормон роста.
8. Глицин необходим для работы мышц, расщепления жира, стабилизации артериального давления и сахара в крови.
9. Карнитин перемещает жировые кислоты в клетки, где совершается их расщепление с выделением энергии, в результате чего сжигается лишний жир и генерируется энергия.
10. Орнитин производит гормон роста, участвует в процессе мочеобразования, расщепляет жирные кислоты, помогает выработке инсулина.
11. Пролин обеспечивает производство коллагена, он необходим для связок и суставов.
12. Серин повышает иммунитет и вырабатывает энергию, нужен для быстрого метаболизма жирных кислот и роста мышц.
13. Таурин расщепляет жир, поднимает сопротивляемость организма, синтезирует желчные соли.

Белок и его свойства

Белки, или протеины - высокомолекулярные соединения с содержанием азота. Понятие "протеин", впервые обозначенное Берцелиусом в 1838 г., происходит от греческого слова и означает "первичный", что отображает лидирующее значение протеинов в природе. Разновидность белков дает возможность для существования огромного количества живых существ: от бактерий до человеческого организма. Их существенно больше, чем других макромолекул, ведь белки - это фундамент живой клетки. Составляют приблизительно 20% от массы человеческого тела, больше 50% сухой массы клетки. Такое количество разнообразных белков объясняется свойствами двадцати различных аминокислот, которые взаимодействуют друг с другом и создают полимерные молекулы.

Выдающееся свойство белков - способность к самостоятельному созданию определенной, свойственной конкретному белку пространственной структуры. По белки - это биополимеры с пептидными связями. Для химического состава белков свойственно постоянное среднее содержание азота - приблизительно 16%.

Жизнь, а также рост и развитие организма невозможны без функции белковых аминокислот строить новые клетки. Белки нельзя заменить прочими элементами, их роль в человеческом организме является чрезвычайно важной.

Функции белков

Необходимость белков заключается в таких функциях:

• он необходим для роста и развития, так как выступает главным строительным материалом для создания новых клеток;
• управляет метаболизмом, во время которого освобождается энергия. После принятия пищи скорость метаболизма увеличивается, например, если еда состоит из углеводов, метаболизм ускоряется на 4%, если из белков - на 30%;
• регулируют в организме, благодаря своей гидрофильности - способности притягивать воду;
• усиливают работу иммунной системы, синтезируя антитела, которые защищают от инфекции и ликвидируют угрозу заболевания.

Продукты - источники белков

Мышцы и скелет человека состоят из живых тканей, которые на протяжении жизни не только функционируют, но и обновляются. Восстанавливаются после повреждений, сохраняют свою силу и прочность. Для этого им требуются вполне определенные питательные вещества. Пища обеспечивает организм энергией, необходимой для всех процессов, включая работу мышц, рост и восстановление тканей. А белок в организме используется и как источник энергии, и как стройматериал.

Поэтому очень важно соблюдать его ежедневное использование в пищу. Богатые белком продукты: курица, индейка, постная ветчина, свинина, говядина, рыба, креветки, фасоль, чечевица, бекон, яйца, орех. Все эти продукты обеспечивают организм белком и дают энергию, необходимую для жизни.

1.Аминокислоты проявляют амфотерные свойства и кислот и аминов, а также специфические свойства, обусловленные совместным присутствием указанных групп. В водных растворах АМК существуют в виде внутренних солей (биполярных ионов). Водные растворы моноаминомонокарбоновых кислот на лакмус нейтральны, т.к. в их молекулах содержится равное число -NН 2 - и -СООН групп. Эти группы взаимодействуют между собой с образованием внутренних солей:

Такая молекула имеет в двух местах противоположные заряды: положительный NН 3 + и отрицательный на карбоксиле –СОО - . В связи с этим внутренняя соль АМК имеет название биполярного иона или Цвиттер–иона (Zwitter – гибрид).

Биполярный ион в кислой среде ведет себя как катион, так как подавляется диссоциация карбоксильной группы; в щелочной среде – как анион. Существуют значения рН специфические для каждой аминокислоты, в которой количество анионных форм в растворе равно количеству катионных форм. Значение рН при котором общий заряд молекулы АМК равен 0, называется изоэлектрической точкой АМК (pI АК).

Водные растворы моноаминодикарбоновых кислот обладают кислой реакцией среды:

HООС-СH 2 -СH-СOOH « - OOC-CH 2 -CH–COO - + H +

Изоэлектрическая точка моноаминодикарбоновых кислот находится в кислой среде и такие АМК называют кислыми.

Диаминомонокарбоновые кислоты обладают в водных растворах основными свойствами (участие воды в процессе диссоциации показывать обязательно):

NH 2 -(CH 2) 4 -CH-COOH + H 2 O « NH 3 + -(CH 2) 4 -CН–COO - + OH -

Изоэлектрическая точка диаминомонокарбоновых кислот находится в при рН>7 и такие АМК называют основными.

Являясь биполярными ионами, аминокислоты проявляют амфотерные свойства: они способны образовывать соли как с кислотами, так и с основаниями:

Взаимодействие с соляной кислотой HCl приводит к образованию соли:

R-CH-COOH + HCl ® R-CH-COOH

NH 2 NH 3 + Сl -

Взаимодействие с основанием приводит к образованию соли:

R-CH(NH 2)-COOH + NaOH ® R-CH(NH 2)-COONa + H 2 O

2. Образование комплексов с металлами – хелатный комплекс. Строение медной соли гликокола (глицина) можно изобразить следующей формулой:

Почти вся имеющаяся в организме человека медь (100 мг) связана с белками (аминокислотами) в виде этих устойчивых клешневидных соединений.

3. Подобно другим кислотам аминокислоты образуют сложные эфиры, галоген ангидриды, амиды.

4. Реакции декарбоксилирования протекают в организме при участии специальных ферментов декарбоксилаз: получающиеся при этом амины (триптамин, гистамин, серотинин) называются биогенными аминами и являются регуляторами ряда физиологических функций человеческого организма.

5. Взаимодействие с формальдегидом (альдегидами)

R-CH-COOH + H 2 C=О ® R-CH-COOH

Формальдегид связывает NН 2 – группу, -СООН группа остается свободной и может быть оттитрована щелочью. Поэтому данная реакция используется для количественного определения аминокислот (метод Сёренсена).

6. Взаимодействие с азотистой кислотой приводит к образованию гидроксикислот и выделению азота. По объему выделившегося азота N 2 определяют его количественное содержание в исследуемом объекте. Эта реакция применяется для количественного определения аминокислот (метод Ван–Слайка):

R-CH-COOH + HNO 2 ® R-CH-COOH + N 2 + H 2 O

Это один из способов дезаминирования АМК вне организма

7. Ацилирование аминокислот. Аминогруппу АМК можно ацилировать хлорангидридами и ангидридами кислот уже при комнатной температуре.

Продуктом записанной реакции является ацетил-α-аминопропионовая кислота.

Ацильные производные АМК широко используются при изучении последовательности их в белках и в синтезе пептидов (защита аминогруппы).

8.Специфические свойства, реакции, связанные с наличием и взаимным влиянием амино- и карбоксильной групп - образование пептидов. Общим свойством a-АМК является процесс поликонденсации , приводящий к образованию пептидов. В результате этой реакции формируются амидные связи по месту взаимодействию карбоксильной группы одной АМК и аминогруппы другой АМК. Другими словами, пептиды – это амиды, образующиеся в результате взаимодействия аминогрупп и карбоксилов аминокислот. Амидная связь в таких соединениях называется пептидной связью (разобрать строение пептидной группы и пептидной связи: трехцентровая р,p-сопряженная система)

В зависимости от числа аминокислотных остатков в молекуле различают ди-, три-, тетрапептиды и т.д. вплоть до полипептидов (до 100 остатков АМК). Олигопептиды содержат от 2 до 10 остатков АМК, белки - более100 остатков АМК.В общем виде полипептидную цепь можно представить схемой:

H 2 N-CH-CO-NH-CH-CO-NH-CH-CO-... -NH-CH-COOH

Где R 1 , R 2 , … R n – радикалы аминокислот.

Понятие о белках.

Наиболее важными биополимерами аминокислот являются белки – протеины. В организме человека насчитывается около 5млн. различных белков, которые входят в состав кожи, мышц, крови и других тканей. Белки (протеины) получили свое название от греческого слова «protos» - первый, важнейший. Белки выполняют ряд важнейших функций в организме: 1. Строительная функция; 2. Транспортная функция; 3. Защитная функция; 4. Каталитическая функция; 5. Гормональная функция; 6. Питательная функция.

Все природные белки образуются из мономеров аминокислот. При гидролизе белков образуется смесь АМК. Этих АМК – 20.

4. Иллюстративный материал: презентация

5. Литература:

Основная литература:

1. Биоорганическая химия: учебник. Тюкавкина Н.А., Бауков Ю.И. 2014г.

1. Сейтембетов Т.С. Химия: учебник - Алматы: ТОО"ЭВЕРО", 2010. - 284 с
2. Болысбекова С. М. Химия биогенных элементов: учебное пособие - Семей, 2012. - 219 с. : ил
3. Веренцова Л.Г. Неорганическая,физическая и коллоидная химия: учебное пособие - Алматы: Эверо, 2009. - 214 с. : ил.
4. Физическая и коллоидная химия /Под ред.А.П.Беляева.- М.: ГЭОТАР МЕДиа, 2008
5. Веренцева Л.Г. Неорганическая, физическая и коллоидная химия,(проверочные тесты) 2009

Дополнительная литература:

1. Равич-Щербо М.И., Новиков В.В. Физическая и коллоидная химия. М. 2003.

2. Слесарев В.И. Химия. Основы химии живого. С-Пб.: Химиздат, 2001

3. Ершов Ю.А. Общая химия. Биофизическая химия. Химия биогенных элементов. М.: ВШ, 2003.

4. Асанбаева Р.Д., Илиясова М.И. Теоретические основы строения и реакционной способности биологически важных органических соединений. Алматы, 2003.

1. Руководство к лабораторным занятиям по биоорганической химии под ред. Н.А. Тюкавкиной. М., Дрофа,2003.
2. Глинка Н.Л. Общая химия. М.,2003.
3. Пономарев В.Д. Аналитическая химия ч.1,2 2003

6. Контрольные вопросы (обратная связь):

1. Что преопределяет структуру полипептидной цепи в целом?

2. К чему приводит денатурация белка?

3. Что называют изоэлектрической точкой?

4. Какие аминокислоты называются незаменимыми?

5. Каким же образом белки образуются в нашем организме?